冷冻电镜发展进入全原子动力学分析阶段

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这是《自然》杂志首次发表一篇关于分辨率高于3.6埃的超大型复杂蛋白质机器的动力学过程和原理的系统论文，这标志着低温电子显微镜的发展进入了全原子动力学分析的新阶段。1月20日，北京大学教授毛有东告诉《科技日报》记者。

本月，北京大学物理学院人工微结构与介观物理国家重点实验室和前沿交叉学科研究所定量生物学中心的研究团队毛有东在《自然》杂志上发表了一篇论文，该论文表明，他们通过冷冻电子显微镜和机器学习技术的结合，解决了人类蛋白酶体26s在底物降解过程中7个中间构象的高分辨率(2.8-3.6埃)精细原子结构，局部分辨率高达2.5埃。

毛有东介绍说，这些三维结构表现出惊人的时间空连续性，形象地呈现了蛋白酶体与底物在原子水平上相互作用的动态过程，并首次实现了ATP六聚体马达分子中ATP水解全步循环过程的原子水平观察和三维建模，发现了ATP水解的三种不同协同反应模式以及如何调控蛋白酶体复杂多样的功能。

本文解决了一系列长期未解决的重大科学问题，如ATPase马达如何将化学能转化为机械能，进而实现底物展开的协同动力学机制。该论文的第一作者，中国科学院化学研究所研究员、原课题组博士后董说。

该论文的第一作者、研究小组的博士生张书文说，这些研究成果为几十年来蛋白酶体功能的研究提供了宝贵的第一手原子结构和动力学信息，对于理解蛋白质在生物体中的降解过程和一系列负责物质转运的ATP酶运动分子的一般工作原理具有极其重要的科学意义。